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펩타이드 결합

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목차

1. 개요

펩타이드 결합은 아미노산이 결합하여 펩타이드와 단백질을 형성할 때 나타나는 화학 결합이다. 펩타이드 결합은 아미노산의 카복실기와 아미노기 사이의 탈수 반응으로 생성되며, 생명체 내에서는 ATP 또는 GTP로부터 에너지를 얻어 형성된다. 펩타이드 결합은 가수분해에 의해 분해될 수 있으며, 효소의 촉매 작용 없이 분해되는 것은 매우 느리다. 펩타이드 결합은 부분적인 이중 결합 특성을 가지며, 시스/트랜스 이성질체를 형성할 수 있다. 또한 펩타이드 결합은 자외선 영역에서 빛을 흡수하며, 단백질 분해 및 N-O 아실 교환 반응 등 다양한 화학 반응에 관여한다.

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펩타이드 결합
일반 정보
종류공유 결합
관련펩타이드, 단백질, 아미노산
펩타이드 결합 구조식
펩타이드 결합 구조식
반응축합 반응
관련 화합물아미드, 물
상세 정보
형성아미노산 간의 탈수 반응으로 형성됨.
특징부분적인 이중 결합 특성을 가짐.
시스-트랜스 이성질체를 가짐.
중요성단백질의 1차 구조를 형성하는 기본 골격.
기타 명칭
영어 명칭peptide bond
일본어 명칭ペプチド結合 (페푸치도 케츠고)
한국어 명칭펩타이드 결합

2. 합성

펩타이드 결합은 두 아미노산이 축합 반응을 통해 다이펩타이드를 형성할 때 만들어진다.[13][14] 이 과정에서 물 분자가 방출되며, 생명체 내에서는 ATP 또는 GTP의 에너지가 사용된다.[15]

펩타이드와 단백질은 펩타이드 결합(때로는 몇 개의 아이소펩타이드 결합)으로 연결된 아미노산 사슬이다. 생명체는 효소를 사용하여 비리보솜 펩타이드를 생성하고,[16] 리보솜은 탈수 반응과는 다른 반응을 통해 단백질을 만든다.[17] 예를 들어 트라이펩타이드인 글루타티온은 글루탐산-시스테인 리게이스(펩타이드 결합이 아닌 아이소펩타이드 결합을 형성)와 글루타티온 합성효소(펩타이드 결합을 형성)라는 두 효소에 의해 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다.[19][20]

2. 1. 펩타이드 결합 형성 과정

탈수 반응을 통한 펩타이드 결합 형성


두 개의 아미노산이 펩타이드 결합을 통해 다이펩타이드를 형성할 때[25] 이것은 축합 반응의 일종이다.[26] 이러한 축합 반응에서 두 개의 아미노산 중 하나는 비측쇄 카복실기(-COOH) 부분이, 다른 하나는 비측쇄 아미노기(-NH2) 부분이 서로 접근하면서 반응이 일어난다. 하나는 카복실기에서 수소와 산소를 잃고, 다른 하나는 아미노기에서 수소를 잃는다. 이러한 반응으로 물(H2O) 분자와 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합(-CO-NH-)으로 연결된 화합물이 형성된다. 두 아미노산이 결합된 화합물을 다이펩타이드라고 부른다.

두 아미노산의 탈수축합으로 펩타이드 결합(적색)이 형성되고, 물 분자(청색)가 빠져나온다. R기(곁사슬)


아마이드 결합은 한 아미노산 분자의 카복실기가 다른 아미노산 분자의 아미노기와 반응하여 물(H2O) 분자를 방출하면서 합성되므로 탈수축합 반응이다. 펩타이드 결합의 형성은 에너지를 소비하며, 생명체에서 이 에너지는 ATP(또는 GTP)로부터 유래된다.[27]

2. 2. 리보솜과 비리보솜 펩타이드 합성

생명체는 효소를 사용하여 비리보솜 펩타이드를 생성하고,[28] 리보솜을 사용하여 탈수 합성과 다른 세부적인 반응들을 통해 단백질을 생성한다.[29] 펩타이드 결합 형성은 에너지를 소비하며, 생명체에서 이 에너지는 ATP(또는 GTP)로부터 유래된다.[27]

알파-아마니틴과 같은 일부 펩타이드는 리보솜에 의해 만들어지기 때문에 ‘리보솜 펩타이드’라고 불리지만,[30] 리보솜이 아닌 다른 전문 효소에 의해 합성되므로 비리보솜 펩타이드인 경우가 많다. 예를 들어, 트라이펩타이드인 글루타티온은 글루탐산-시스테인 리게이스(펩타이드 결합이 아닌 아이소펩타이드 결합을 형성함) 및 글루타티온 합성효소(펩타이드 결합을 형성함)의 두 효소에 의해 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다.[31][32]

3. 분해

펩타이드 결합은 가수분해를 통해 분해될 수 있다. 이 과정은 25°C에서 반감기가 350~600년으로 매우 느리지만,[34][10][22] 생체 내에서는 펩티데이스나 프로테이스와 같은 효소에 의해 촉매되어 빠르게 일어난다.[35][11][23] 펩타이드 결합이 분해될 때는 8~16 kJ/mol (2~4 kcal/mol)의 깁스 자유 에너지가 방출된다.[33][9][21]

3. 1. 가수분해 반응

펩타이드 결합은 가수분해(물의 첨가)에 의해 분해될 수 있다. 물 존재 하에서 펩타이드 결합은 분해되어 8~16 kJ/mol (2~4 kcal/mol)의 깁스 자유 에너지를 방출한다.[33][9][21] 효소가 없을 경우, 25°C에서 펩타이드 결합 분해의 반감기는 350~600년으로 매우 느리게 진행된다.[34][10][22]

살아있는 생물체에서 펩타이드 결합의 분해는 일반적으로 펩티데이스나 프로테이스로 알려진 효소에 의해 촉매된다.[35][11][23] 그러나 펩타이드/단백질이 원래의 구조로 접히면서 입체구조적 긴장에 의해 펩타이드 결합이 가수분해되는 경우도 보고되었다.[35][11][23] 이러한 비효소적 과정은 전이 상태 안정화가 아닌, 기저 상태 불안정화에 의해 촉진된다.

3. 2. 효소의 역할

생체 내에서 펩타이드 결합의 분해는 펩티데이스나 프로테이스로 알려진 효소에 의해 촉매된다.[35] 펩타이드/단백질이 원래의 구조로 접히면서 입체구조적 긴장에 의해 펩타이드 결합의 가수분해가 일어난다는 보고도 있지만, 효소에 의해 촉매되는 것이 일반적이다.[35] 이러한 비효소적 과정은 전이 상태의 안정화가 아닌, 기저 상태의 불안정화에 의해 촉진된다.

4. 펩타이드 결합의 특성

펩타이드 결합은 질소 원자의 비공유 전자쌍이 비편재화되면서 부분적인 이중 결합 특성을 갖는다. 이로 인해 펩타이드 결합은 평면 구조를 이루며, 시스 또는 트랜스 이성질체로 존재한다. 펩타이드 결합은 190~230 nm 파장의 빛을 흡수하여 자외선에 민감하다.[36][24]

4. 1. 시스/트랜스 이성질체

질소 원자 위의 고립 전자쌍 비편재화는 펩타이드 결합에 부분적인 이중 결합 특성을 부여한다. 이 부분적인 이중 결합으로 인해 아마이드기는 평면 형태가 되며, 시스 또는 트랜스 이성질체로 존재한다. 단백질이 접히지 않은 상태에서는 펩타이드기가 자유롭게 이성질화하여 두 가지 이성질체를 모두 가질 수 있지만, 단백질이 접힌 상태에서는 각 위치에서 하나의 이성질체만 채택할 수 있다(드문 예외 포함). 대부분의 펩타이드 결합에서는 트랜스 형태가 압도적으로 선호된다(트랜스:시스 비율은 약 1000:1). 그러나 X-프롤린 펩타이드 결합은 약 30:1의 비율을 갖는 경향이 있는데, 이는 프롤린의 \mathrm{C^{\alpha}} 원자와 \mathrm{C^{\delta}} 원자 사이의 대칭성으로 인해 시스 이성질체와 트랜스 이성질체의 에너지 상태가 거의 같아지기 때문이다.

펩타이드기와 관련된 이면각(4개의 원자 C^{\alpha}-C^{\prime}-N-C^{\alpha}에 의해 정의됨)은 \omega로 표시되며, 시스 이성질체의 경우 \omega=0^{\circ}이고, 트랜스 이성질체의 경우 \omega=180^{\circ}이다. 아마이드기는 비록 느리지만(실온에서 \tau \sim20초), 시스 형태와 트랜스 형태 사이의 C'-N 결합에 대해 이성질화될 수 있다. 전이 상태 \omega= \pm 90^{\circ}은 부분적인 이중 결합이 깨져서 활성화 에너지가 약 80 kJ/mol (20 kcal/mol)이 된다. 그러나 소수성 환경에서 펩타이드기를 위치시키거나 X-프롤린 펩타이드기의 질소 원자에 수소 결합을 형성하도록 하는 것과 같은 단일 결합의 형태를 선호하는 변화에 의해 이성질화가 촉매되고 활성화 에너지가 낮아질 수 있다. 활성화 에너지를 낮추기 위한 이러한 두 가지 메커니즘은 X-프롤린 펩타이드 결합의 시스-트랜스 이성질화를 촉매하는 효소인 펩티딜 프롤린 이성질화효소에서 관찰되었다.

입체구조적인 단백질 접힘(10~100ms)은 시스-트랜스 이성질화(10~100초)보다 일반적으로 훨씬 빠르다. 일부 펩타이드기의 비고유 이성질체는 고유한 이성질체에 도달할 때까지 그것의 형성을 느리게 하거나 심지어 생성되지 않도록 입체구조적인 접힘 과정을 크게 방해할 수 있다. 그러나 모든 펩타이드기가 단백질 접힘 과정에 동일한 영향을 미치는 것은 아니다. 다른 펩타이드기의 비고유 이성질체는 단백질 접힘 과정에 전혀 영향을 미치지 않을 수 있다.

4. 2. 스펙트럼 특성

펩타이드 결합은 190~230 nm 파장의 빛을 흡수하여 자외선에 민감하다.[36][12][24]

5. 화학 반응

펩타이드 결합은 생리적 조건에서 비교적 안정적이지만, 전기음성도가 높은 원자가 카르보닐 탄소를 공격하여 카르보닐 이중 결합을 끊고 사면체 중간체를 형성하는 방식으로 화학 반응에 참여할 수 있다.[1]

5. 1. 반응성

펩타이드 결합은 공명 안정화 때문에 생리적 조건에서 에스터와 같은 유사한 화합물보다 반응성이 낮다. 그럼에도 불구하고, 펩타이드 결합은 화학 반응을 겪을 수 있는데, 대개 카보닐 탄소에 대한 전기음성도를 나타내는 원자의 공격을 통해 카보닐 이중 결합을 분해하고 사면체의 중간생성물을 형성한다. 이것은 단백질 분해에서, 그리고 보다 일반적으로는 인테인과 같은 N-O 아실 교환 반응에서 따르는 경로이다. 펩타이드 결합을 공격하는 작용기가 티올, 하이드록시기 또는 아민일 때, 그 결과로 생기는 분자를 사이클롤 또는 보다 더 구체적으로 싸이아사이클롤(thiacyclol), 옥사사이클롤(oxacyclol) 또는 아자사이클롤(azacyclol)로 부를 수 있다.[1]

5. 2. 단백질 분해 및 N-O 아실 교환 반응

펩타이드 결합은 에스터와 같은 유사한 화합물보다 생리적 조건에서 상대적으로 비반응성이지만, 화학 반응을 겪을 수 있다. 대개 카보닐 탄소 상의 전기음성도를 나타내는 원자의 공격을 통해 카보닐 이중 결합을 분해하고 사면체의 중간생성물을 형성한다. 이것은 단백질 분해 및 인테인과 같은 N-O 아실 교환 반응에서 따르는 경로이다. 펩타이드 결합을 공격하는 작용기가 티올, 하이드록시기 또는 아민일 때, 그 결과로 생기는 분자를 사이클롤 또는 보다 더 구체적으로 싸이아사이클롤(thiacyclol), 옥사사이클롤(oxacyclol) 또는 아자사이클롤(azacyclol)로 부를 수 있다.[1]

참조

[1] 저널 Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983 1984
[2] 저널 Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994) https://archive-ouve[...] 1994-01-01
[3] hardcover Molecualar Biology of the Gene https://archive.org/[...] The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc.
[4] 서적 Nonribosomal Peptide and Polyketide Biosynthesis 2016
[5] 서적 Protein synthesis https://www.ncbi.nlm[...] W. H. Freeman 2000
[6] 저널 Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms 2010
[7] 저널 Glutathione metabolism and its implications for health 2004-03-01
[8] 저널 Glutathione metabolism and its selective modification https://www.jbc.org/[...] 1988-11-01
[9] 저널 Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation 1998-12-01
[10] 저널 Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases 1996-01-01
[11] 저널 SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects 2008-04-01
[12] 저널 The ultraviolet absorption spectra of proteins http://www.jbc.org/c[...] 1951-11-01
[13] 저널 Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983 1984
[14] 저널 Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994) 1994-01-01
[15] hardcover Molecualar Biology of the Gene https://archive.org/[...] The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc.
[16] 저널 Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases 2016
[17] 서적 Protein synthesis https://www.ncbi.nlm[...] W. H. Freeman 2000
[18] 저널 Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms 2010
[19] 저널 Glutathione metabolism and its implications for health 2004-03-01
[20] 저널 Glutathione metabolism and its selective modification http://www.jbc.org/c[...] 1988-11-01
[21] 저널 Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation https://doi.org/10.1[...] 1998-12-01
[22] 저널 Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases 1996-01-01
[23] 저널 SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects 2008-04-01
[24] 저널 The ultraviolet absorption spectra of proteins http://www.jbc.org/c[...] 1951-11-01
[25] 저널 Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983 1984
[26] 저널 Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994) https://www.degruyte[...] 1994-01-01
[27] hardcover Molecualar Biology of the Gene The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc.
[28] 저널 Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases 2016
[29] 서적 Protein synthesis https://www.ncbi.nlm[...] W. H. Freeman 2000
[30] 저널 Ribosomal biosynthesis of the cyclic peptide toxins of Amanita mushrooms 2010
[31] 저널 Glutathione metabolism and its implications for health 2004-03-01
[32] 저널 Glutathione metabolism and its selective modification http://www.jbc.org/c[...] 2019-05-27
[33] 저널 Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation 1998-12-01
[34] 저널 Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases 1996-01-01
[35] 저널 SEA domain autoproteolysis accelerated by conformational strain: energetic aspects 2008-04-01
[36] 저널 The ultraviolet absorption spectra of proteins http://www.jbc.org/c[...] 1951-11-01


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